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Fotografata per la prima volta la struttura

di una proteina malformata

15.11 - Lo studio, nato dalla collaborazione di ricercatori della Sapienza, del CNR e dell’Università di Cambridge, presenta per la prima volta la struttura tridimensionale a livello atomico di una proteina “malformata”, confrontandola con una sana. Tale importante risultato, ottenuto grazie all’utilizzo di tecniche innovative di biochimica-biofisica e biologia molecolare, cattura i dettagli molecolari alla base delle alterazioni nella morfogenesi di una proteina e, in linea di principio, apre nuove prospettive per la ricerca di possibili terapie innovative per gravi patologie degenerative dell’uomo. Tutte le trasformazioni che avvengono nelle cellule dell’organismo sono dovute infatti a proteine che, per esercitare la loro funzione, cambiano forma, cioè acquisiscono una specifica struttura tridimensionale caratteristica (morfogenesi molecolare).

Questo processo è codificato dalla sequenza degli aminoacidi che guida il ripiegamento della catena lineare (in inglese folding) ed è condizionato dall’ambiente cellulare. Piccoli errori di ripiegamento possono produrre proteine “malformate” con struttura anomala, con conseguenze a volte devastanti per la cellula.

Si è dimostrato negli ultimi 10 anni che molte patologie gravi dell’uomo (quali l’Alzheimer, il Parkinson, altre malattie neurodegenerative e alcuni tipi di cancro) sono innescate da errori nel processo di morfogenesi di una o più proteine specifiche. Poiché le proteine “malformate” tendono a precipitare e aggregare velocemente, le osservazioni sono difficili e le conoscenze sui fattori che determinano gli errori di morfogenesi/ripiegamento sono attualmente limitatissime ma molto importanti: infatti volendo comprendere la base molecolare di malattia, è necessario conoscere le alterazioni strutturali della proteina “malata”.

Lo studio è pubblicato su Nature SMB a firma di Stefano Gianni e Maurizio Brunori (Sapienza Università di Roma e CNR) e Michele Vendruscolo (Università di Cambridge, UK).

Redazione online heos.it

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